sábado, 30 de enero de 2016

PROTEÍNAS

Como habreis comprobado, en las últimas entradas me estoy pasando al castellano. En la Comunidad Valenciana, somos bilingües , y por lo tanto voy a publicar posts tanto en valenciano como en castellano.

Va acercandose el examen, y voy a subiros los apuntes hechos por mí, y además si hay alguna cosa que me interese más o , me llame más la atención haré otro posts de manera continua. Hoy sábado, nos toca empezar por las proteínas, uno de los puntos más importantes del tema, o eso al menso dice mi profesor, me fiaré de él.



PROTEINAS

Son moléculas compuestas por C,H,O y Nitrógeno (N)
, elemento distintivo de las proteínas, que no forma parte de manera general de lípidos y glúcidos. Además, las proteínas tienen Azufre en pequeña proporción.
Estructuralmente las proteínas son polímeros de aminoácidos, están formadas por la combinación de 20 aminoácidos distintos, Los polímeros de los aminoácidos se pueden clasificar, como los polímeros de los monosacáridos, según su tamaño en oligopéptidos y polipéptidos, la palabra proteína es prácticamente sinónima de polipéptido, generalmente son polímeros de más de 100 unidades de aminoácidos.
Las proteínas son todas unas diferentes de otras y tienen funciones específicas de cada una. Generalmente nunca cumplen funciones energéticas.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que presentan un grupo carboxílico (ácido) -COOH y un grupo amino –NH2. Los aminoácidos formadores de las proteínas son α-aminoácidos ya que presentan el grupo amino y el grupo ácido unidos al mismo carbono, el carbono α, Dentro de los aminoácidos, son de la serie L; siempre el grupo amino se encuentra a la izquierda de la cadena de carbono. Los 20 aminoácidos formadores de proteínas se diferencian en el radical que está unido al carbono.

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se clasifican según su radical en: apolares (Alanina, prolina, fenilalanina), polares sin carga (Glicina, Cisteína, Serina) polares con carga negativa (ácido glutámico y ácido aspártico) y polares con carga positiva (Lisina, arginina e Histidina) cada uno de estos tipos de radicales diferentes se comportan de manera diferente cuando los aminoácidos se encuentran unidos formando proteínas y determinan así la estructura de las proteínas.
Características de los aminoácidos
Como ya hemos dicho, los aminoácidos son universales, se encuentran en todos los seres vivos.
Algunos aminoácidos son esenciales, no pueden ser sintetizados en un organismo determinado y los tiene que ingerir en la dieta, cada grupo de seres vivos tiene unos determinados y esenciales, menos las plantas que los forman todos.
Los aminoácidos en disolución son moléculas anfóteras; se comportan como ácidos o como bases según el pH del medio utilizándose como tampones naturales.
 
ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoácidos se polimerizan al reaccionar el grupo carboxílico de uno con el grupo amino del siguiente desprendiéndose una molécula de agua.
el enlace que se forma entre el carbono y el nitrógeno tiene una especial rigidez, semejante a los dobles enlaces, que le impide rotar libremente esta característica determina en parte la estructura de las proteínas.

DESNATURALIZACIÓN.

Las proteínas, a medida que se van formando en los ribosomas, van adquiriendo de forma espontánea su estructura nativa, porque es la termodinámicamente más estable en las condiciones de formación y es con esa estructura nativa con la que ejercen su función, si se alteran las condiciones fisicoquímicas del medio, la proteína pasará espontáneamente a la conformación termodinámicamente más estable  para las nuevas condiciones, esta transformación puede suponer la perdida de efectividad parcial o total de la proteína, a este fenómeno se le llama desnaturalización. Los factores fisicoquímicos que influyen principalmente son el pH y la temperatura, también la concentración de sales.

La temperatura es una medida de la energía cinética de las moléculas al aumentar la temperatura aumenta la vibración de las moléculas y se debilitan los enlaces débiles principalmente los en laces de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals y las interacciones hidrofóbicas de forma que la proteína cambia de estructura, hay que destacar que los aumentos pequeños de temperatura pueden ser reversibles si se vuelve a las condiciones iniciales, pero grandes aumentos de temperatura pueden llegar a romper enlaces covalentes con lo que se alteraría la estructura primaria y la desnaturalización sería irreversible. La variación del pH supone una redistribución de cargas eléctricas de la molécula. Cambios bruscos de pH en ambos sentidos pueden también hacer irreversible el proceso de desnaturalización. Las sales al disolverse se disocian y pueden actuar como ácidos o como bases por lo que la desnaturalización por aumento de la concentración salina tiene el mismo fundamento físico que el pH.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEINAS

Las proteínas no son moléculas utilizadas como reserva energética, son las últimas en metabolizarse en caso de desnutrición. La importancia de las proteínas radica en su estructura primaria que condiciona el resto de sus estructura, la secuencia de aminoácidos de una proteína es consecuencia directa de la secuencia de nucleótidos del ADN, de forma que los individuos que poseen genes diferentes poseerán proteínas diferentes. Son como ya hemos visto una diferente de la otra y cada una tiene una función específica, se podría resumir sus funciones en: estructurales (queratina de pelos y uñas, colágeno, elastina, etc), Reserva de materia (albúmina de huevo, es una proteína que el embrión irá hidrolizando para obtener los aminoácidos necesarios para formar sus propias proteínas)
El resto de las proteínas se podrían llamar reguladoras ya que de alguna u otra manera ayudan a mantener estable al organismo, en la bibliografía se diferencian en transportadoras (hemoglobina), defensivas (Anticuerpos), mecánicas con función contráctil (Actina y miosina) , osmoreguladoras (albúmina de la sangre) y biocatalizadoras (Enzimas).

BIBLIOGRAFÍA

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6d/Peptidformationball.svg/1236px-Peptidformationball.svg.png: Segunda imagen, la del enlace peptídico.
http://proteinas.org.es/img-proteinas.org.es/proteinas1.jpg: Primera imagen, en la cual se pueden apreciar distintos tipos de proteínas.
http://powerexplosive.com/wp-content/uploads/2014/09/proteica.png: Tercera imagen, un ejemplo simple de desnturalización.
Por lo que hace a los apuntes, están todos sacados de la página: "pmiguel600k", en el tema de bioquímica y citologia. Todo esto dentro del curso de 1r de Bachiller.

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